Protein

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Loncat ke navigasi Loncat ke pencarian
Representasi struktur 3D dari protein mioglobin yang berstruktur α-heliks (diberi warna toska). Mioglobin adalah protein pertama yang strukturnya berhasil diketahui melalui kristalografi sinar-X. Di bagian kanan-tengah, di antara berbagai lilitan, terdapat sebuah gugus prostetik yang disebut heme (diberi warna abu-abu) dan sebuah molekul oksigen (merah) yang diikatnya.

Protein adalah kelompok biomolekul dan makromolekul yang terbentuk dari satu atau lebih rantai panjang asam amino. Protein memiliki banyak fungsi dalam makhluk hidup, di antaranya sebagai katalis reaksi-reaksi metabolisme, mereplikasi DNA, menanggapi rangsangan, memberi bentuk sel dan tubuh, dan memindahkan molekul dari satu lokasi ke lokasi lain. Perbedaan utama antara satu protein dan protein lainnya adalah urutan asam-asam aminonya, yang berasal dari urutan nukleotida dari gen terkait, dan biasanya menyebabkan lipatan protein menjadi struktur 3 dimensi khusus yang sesuai dengan fungsinya.

Rantai lurus asam amino disebut polipeptida, dan suatu protein terdiri dari paling kurang satu polipeptida panjang. Polipeptida pendek (dengan kurang dari 20-30 asam amino) biasanya tidak dianggap sebagai protein, tetapi disebut molekul peptida atau oligopeptida. Masing-masing asam amino dalam protein terikat ke asam amino di dekatnya dengan ikatan peptida. Kode genetis yang menentukan urutan asam amino dalam protein biasanya memiiliki kode untuk 20 asam amino standar, walaupun beberapa organisme memiliki asam amino tambahan. Beberapa protein memiliki gugus yang bukan asam amino, yang sebagian disebut kofaktor dan gugus prostetik. Beberapa protein juga dapat bekerja sama untuk menjalankan fungsi tertentu, dan kelompok seperti ini sering membentuk kompleks protein yang stabil.

Bersama dengan biomolekul raksasa lainnya seperti polisakarida dan asam nukleat, protein adalah bagian esensial dari sebuah organisme dan terlibat dalam hampir seluruh proses di dalam sel. Sebagian protein adalah enzim yang berfungsi sebagai katalis dalam reaksi-reaksi biokimia dan vital untuk metabolisme. Sebagian protein memiliki fungsi pembentuk atau penguat, misalnya protein aktin dan miosin dalam otot dan protein-protein dalam sitoskeleton. Protein-protein lainnya memiliki peran penting dalam persinyalan sel, respons imun, adhesi sel, dan siklus sel. Hewan memerlukan protein dalam makanannya sebagai sumber asam amino esensial yang tidak bisa disintesis di dalam tubuh. Sistem pencernaan memecah protein dari makanan untuk dapat digunakan dalam metabolisme.

Biokimia[sunting | sunting sumber]

Protein merupakan molekul yang sangat besar atau makrobiopolimer yang tersusun dari monomer yang disebut asam amino. Ada 20 asam amino standar, yang masing-masing terdiri dari sebuah gugus karboksil, sebuah gugus amino, dan rantai samping (disebut sebagai grup "R"). Grup "R" ini yang menjadikan setiap asam amino berbeda, dan ciri-ciri dari rantai samping ini akan berpengaruh keseluruhan terhadap suatu protein. Ketika asam amino bergabung, mereka membentuk ikatan khusus yang disebut ikatan peptida melalui sintesis dehidrasi, dan menjadi polipeptida atau protein.

Sintesis[sunting | sunting sumber]

Biosintesis[sunting | sunting sumber]

Biosintesis protein alami sama dengan ekspresi genetik. Kode genetik yang dibawa DNA ditranskripsi menjadi RNA, yang berperan sebagai cetakan bagi translasi yang dilakukan ribosom.[1] Sampai tahap ini, protein masih "mentah", hanya tersusun dari asam amino proteinogenik. Melalui mekanisme pascatranslasi, terbentuklah protein yang memiliki fungsi penuh secara biologi.[2][3] Dari makanan kita memperoleh protein. Di sistem pencernaan protein akan diuraikan menjadi peptid yang strukturnya lebih sederhana terdiri dari asam amino. Hal ini dilakukan dengan bantuan enzim. Tubuh manusia memerlukan 9 asam amino. Artinya kesembilan asam amino ini tidak dapat disintesis sendiri oleh tubuh esensial, sedangkan sebagian asam amino dapat disintesis sendiri atau tidak esensial oleh tubuh. Keseluruhan berjumlah 21 asam amino. Setelah penyerapan di usus maka akan diberikan ke darah. Darah membawa asam amino itu ke setiap sel tubuh. Kode untuk asam amino tidak esensial dapat disintesis oleh DNA. Ini disebut dengan transkripsi DNA. Kemudian karena hasil transkripsi di proses lebih lanjut di ribosom atau retikulum endoplasma, disebut sebagai translasi.

Sintesis kimia[sunting | sunting sumber]

Protein pendek dapat juga disintesis decara kimia dengan metode yang disebut sintesis peptida, mendasarkan pada teknis sintesis organik seperti ligasi kimia untuk menghasilkan peptida dalam jumlah tinggi.[4]

Struktur[sunting | sunting sumber]

Struktur tersier protein. Protein ini memiliki banyak struktur sekunder beta-sheet dan alpha-helix yang sangat pendek. Model dibuat dengan menggunakan koordinat dari Bank Data Protein (nomor 1EDH).

Struktur protein dapat dilihat sebagai hierarki, yaitu berupa struktur primer (tingkat satu), sekunder (tingkat dua), tersier (tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat):[5][6], pembentukan struktur ini merupakan implikasi dari proses pelipatan protein

  • struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Frederick Sanger merupakan ilmuwan yang berjasa dengan temuan metode penentuan deret asam amino pada protein, dengan penggunaan beberapa enzim protease yang mengiris ikatan antara asam amino tertentu, menjadi fragmen peptida yang lebih pendek untuk dipisahkan lebih lanjut dengan bantuan kertas kromatografik. Urutan asam amino menentukan fungsi protein, pada tahun 1957, Vernon Ingram menemukan bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein, dan lebih lanjut memicu mutasi genetik.
  • struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:
    • alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti spiral;
    • beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H);
    • beta-turn, (β-turn, "lekukan-beta"); dan
    • gamma-turn, (γ-turn, "lekukan-gamma").[5]
  • struktur tersier yang merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener.
  • contoh struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin.

Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino ditentukan dengan instrumen amino acid analyzer, (2) analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan degradasi Edman, (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa, dan (4) penentuan massa molekular dengan spektrometri massa.

Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR).[7] Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah.

Domain protein[sunting | sunting sumber]

Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah domain. Struktur ini terdiri dari 40-350 asam amino. Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu domain. Pada protein yang lebih kompleks, ada beberapa domain yang terlibat di dalamnya. Hubungan rantai polipeptida yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baru berbeda dengan komponen penyusunnya. Bila struktur domain pada struktur kompleks ini berpisah, maka fungsi biologis masing-masing komponen domain penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan struktur domain dengan struktur kuartener. Pada struktur kuartener, setelah struktur kompleksnya berpisah, protein tersebut tidak fungsional.

Fungsi seluler[sunting | sunting sumber]

Protein merupakan aktor utama dalam sel yang banyak terlibat dalam proses regulator.

Enzim[sunting | sunting sumber]

Enzim merupakan protein yang terlibat sebagai katalisator dalam berbagai macam reaksi kimia di dalam tubuh.

Antibodi[sunting | sunting sumber]

Antibodi merupakan protein khusus yang berperan penting dalam pertahanan tubuh.

Pensinyalan sel dan pengikatan ligan[sunting | sunting sumber]

Banyak protein terlibat dalam proses pensinyalan sel dan transduksi sinyal. Contohnya yaitu insulin yang berperan penting dalam pengaturan glukosa dalam darah.

Protein struktural[sunting | sunting sumber]

Protein struktural berperan dalam kekerasan dan kekakuan komponen biologis. Kebanyakan protein struktural yaitu protein fibrous sebagai contoh kolagen.

Metode penelitian[sunting | sunting sumber]

Metode pembuktian protein[sunting | sunting sumber]

Nutrisi[sunting | sunting sumber]

Akibat kekurangan protein Protein sendiri mempunyai banyak sekali fungsi di tubuh kita. Pada dasarnya protein menunjang keberadaan setiap sel tubuh, proses kekebalan tubuh. Setiap orang dewasa harus sedikitnya mengonsumsi 1 g protein per kg berat tubuhnya. Kebutuhan akan protein bertambah pada perempuan yang mengandung dan atlet-atlet.

Kekurangan protein bisa berakibat fatal:

  • Kerontokan rambut (Rambut terdiri dari 97-100% dari Protein -Keratin)
  • Yang paling buruk ada yang disebut dengan Kwasiorkor, penyakit kekurangan protein.[8] Biasanya pada anak-anak kecil yang menderitanya, dapat dilihat dari yang namanya busung lapar, yang disebabkan oleh filtrasi air di dalam pembuluh darah sehingga menimbulkan odem.Simptom yang lain dapat dikenali adalah:
  • Kekurangan yang terus menerus menyebabkan marasmus dan berkibat kematian.

Sumber protein

Studi dari Biokimiawan USA Thomas Osborne Lafayete Mendel, Profesor untuk biokimia di Yale, 1914, mengujicobakan protein konsumsi dari daging dan tumbuhan kepada kelinci. Satu grup kelinci-kelinci tersebut diberikan makanan protein hewani, sedangkan grup yang lain diberikan protein nabati. Dari eksperimennya didapati bahwa kelinci yang memperoleh protein hewani lebih cepat bertambah beratnya dari kelinci yang memperoleh protein nabati. Kemudian studi selanjutnya, oleh McCay dari Universitas Berkeley menunjukkan bahwa kelinci yang memperoleh protein nabati, lebih sehat dan hidup dua kali lebih lama.

Bacaan lebih lanjut[sunting | sunting sumber]

  • Gunawan, Andang (1999). Food Combining: Kombinasi Makanan Serasi Pola Makan untuk Langsing & Sehat. Jakarta: PT Gramedia Pustaka Utama. ISBN 979-655-336-8.  (Indonesia)

Referensi[sunting | sunting sumber]

  1. ^ Ussery D. 1998. Gene Expression & Regulation. http://www.cbs.dtu.dk/staff/dave/DNA_CenDog.html. Diakses pada 5 Mei 2010
  2. ^ Jolane Abrams. 2010. DNA, RNA, and Protein: Life at its simplest. http://www.postmodern.com/~jka/rnaworld/nfrna/nf-rnadefed.html. Diakses pada 5 Mei 2010.
  3. ^ Crick F. 1970. Central dogma of molecular biology. Nature 227:561-563.
  4. ^ Bruckdorfer, Thomas; Marder, Oleg; Albericio, Fernando (2004-2). "From production of peptides in milligram amounts for research to multi-tons quantities for drugs of the future". Current Pharmaceutical Biotechnology. 5 (1): 29–43. ISSN 1389-2010. PMID 14965208. 
  5. ^ a b Paustian T. 2001. Protein Structure. University of Wisconsin-Madison. http://lecturer.ukdw.ac.id/dhira/BacterialStructure/Proteins.html. Diakses pada 5 Mei 2010.
  6. ^ (Inggris) Anthony JF Griffiths, Jeffrey H Miller, David T Suzuki, Richard C Lewontin, and William M Gelbart (2000). An Introduction to Genetic Analysis. University of British Columbia, University of California, Harvard University (edisi ke-7). W. H. Freeman. hlm. Gene-protein relations. ISBN 0-7167-3520-2. Diakses tanggal 2010-08-15. 
  7. ^ Pribic R, Stokkum van IH, Chapman D, Haris PI, Bloemendal M. 1993. Protein secondary structure from Fourier transform infrared and/or circular dichroism spectra. Anal Biochem 214(2):366-78.
  8. ^ Prasanna HA, Desai BLM, Rao MN. 1971. Detection of early protein-calorie malnutrition (pre-kwashiorkor) in population groups. British J Nutr 26:71-74.