Protein membran

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Loncat ke navigasi Loncat ke pencarian
Struktur kristal saluran kalium Kv1.2/2.1 Chimera. Perkiraan batas hidrokarbon lipid dwilapis diindikasikan dengan garis merah dan biru.

Protein membran adalah protein yang berinteraksi dengan, atau bagian dari, membran biologis. Protein membran ini memuat protein membran integral yang tertahan secara permanen atau bagian dari membran dan protein membran periferal yang hanya sementara menempel pada lipid dwilapis atau pada protein integral lainnya.[1][2][3] Protein membran integral terbagi menjadi protein transmembran yang membentang melintasi membran dan protein monotopik integral yang hanya menempel pada satu sisi membran. Protein membran merupakan jenis protein umum bersama dengan protein globular terlarut, protein menyerabut, dan protein takteratur.[4] Protein membran menjadi target lebih dari 50% obat medis modern.[5] Diperkirakan bahwa 20–30% gen pada keseluruhan genom menyandikan protein membran.[6][7]

Dibandingkan dengan kelas protein lainnya, penentuan struktur protein membran tetap menjadi tantangan akibat kesulitan menentukan kondisi eksperimen dengan mempertahankan konformasi protein dalam isolasi dari lingkungan asalnya.[7]

Fungsi[sunting | sunting sumber]

Protein membran menampilkan berbagai fungsi vital untuk kesintasan organisme:[8]

Protein membran integral[sunting | sunting sumber]

Skema merepresentasikan protein transmembran: 1. heliks-α transmembran tunggal (protein membran dwitopik) 2. protein heliks-α transmembran politopik 3. lembar-β transmembran politopik
Membran direpresentasikan dengan cokelat muda.

Protein membran integral menempel secara permanen pada membran. Protein ini dapat dipisahkan dari membran biologis hanya dengan menggunakan detergen, pelarut nonpolar, atau terkadang agen pendenaturasi. Satu contoh jenis protein ini yang saat ini belum dikarakteristikkan secara fungsional adalah SMIM23. Protein ini dapat diklasifikasikan berdasarkan hubungannya dengan lipid dwilapis:

Protein membran periferal[sunting | sunting sumber]

Skema merepresentasikan jenis interaksi berbeda antara protein membran monotopik dan membran sel: 1. interaksi dengan heliks-α amfipatik yang sejajar dengan bidang membran (heliks di dalam bidang membran) 2. interaksi dengan gelung hidrofobik 3. interaksi dengan ikatan kovalen lipid membran (lipidasi) 4. elektrostatik atau interaksi ionik dengan lipid membran (misalnya melalui ion kalsium)

Protein membran periferal adalah protein yang sementara menempel pada lipid dwilapis atau pada protein integral oleh kombinasi interaksi hidrofobik, elektrostatik, dan interaksi nonkovalen lainnya. Protein periferal berdisosiasi mengikuti perlakuan dengan reagen polar, seperti larutan dengan pH dinaikkan atau konsentrasi garam tinggi.

Protein integral dan periferal mungkin mengalami modifikasi pasca-translasi, dengan penambahan rantai asam lemak, prenil, atau GPI (glikosilfosfatidilinositol) yang mungkin tertahan pada lipid dwilapis. secA merupakan protein membran terkenal yang telah divisualisasi pada tingkat molekul tunggal yang mengikat dan melepas[3] translokon, protein membran integral.

Toksin polipeptida[sunting | sunting sumber]

Toksin polipeptida dan banyak peptida antibakterial, seperti kolisin dan hemolisin, serta berbagai protein yang terlibat dalam apoptosis, terkadang dipertimbangkan pada kategori terpisah. Protein ini larut dalam air, tetapi dapat beragregasi dan berasosiasi secara takreversibel dengan lipid dwilapis dan menjadi berasosiasi dengan membran secara reversibel maupun takreversibel.

Dalam genom[sunting | sunting sumber]

Sebagian besar protein merupakan protein membran. Sebagai contoh, sekitar 1000 dari sekitar 4200 protein E. coli merupakan protein membran.[13] Lokalisasi protein membran telah dikonfirmasi lebih dari 600 protein secara eksperimen.[13] Lokalisasi proteins pada membran dapat diprediksi dengan tepercaya menggunakan analisis hidrofobisitas sekuens protein, misalnya lokalisasi sekuens asam amino hidrofobik.

Lihat pula[sunting | sunting sumber]

Referensi[sunting | sunting sumber]

  1. ^ Johnson JE, Cornell RB (1999). "Amphitropic proteins: regulation by reversible membrane interactions (review)". Mol. Membr. Biol. 16 (3): 217–235. doi:10.1080/096876899294544. PMID 10503244. 
  2. ^ Alenghat, Francis J.; Golan, David E. (2013). "Membrane Protein Dynamics and Functional Implications in Mammalian Cells". Current Topics in Membranes. Current Topics in Membranes. 72: 89–120. doi:10.1016/b978-0-12-417027-8.00003-9. ISBN 9780124170278. PMC 4193470alt=Dapat diakses gratis. PMID 24210428. 
  3. ^ a b Chada, Nagaraju; Sigdel, Krishna P.; Gari, Raghavendar Reddy Sanganna; Matin, Tina Rezaie; Randall, Linda L.; King, Gavin M. (2015-07-31). "Glass is a Viable Substrate for Precision Force Microscopy of Membrane Proteins". Scientific Reports (dalam bahasa Inggris). 5 (1). doi:10.1038/srep12550. ISSN 2045-2322. 
  4. ^ Andreeva, A (2014). "SCOP2 prototype: a new approach to protein structure mining". Nucleic Acids Res. 42 (Database issue): D310–4. doi:10.1093/nar/gkt1242. PMC 3964979alt=Dapat diakses gratis. PMID 24293656. 
  5. ^ Overington JP, Al-Lazikani B, Hopkins AL (December 2006). "How many drug targets are there?". Nat Rev Drug Discov. 5 (12): 993–6. doi:10.1038/nrd2199. PMID 17139284. 
  6. ^ Krogh, A.; Larsson, B. R.; Von Heijne, G.; Sonnhammer, E. L. L. (2001). "Predicting transmembrane protein topology with a hidden markov model: Application to complete genomes". Journal of Molecular Biology. 305 (3): 567–580. doi:10.1006/jmbi.2000.4315. PMID 11152613. 
  7. ^ a b Liszewski, Kathy (1 October 2015). "Dissecting the Structure of Membrane Proteins". Genetic Engineering & Biotechnology News (paper). 35 (17): 1, 14, 16–17. doi:10.1089/gen.35.17.02. (perlu berlangganan)
  8. ^ Almén, M.; Nordström, K. J.; Fredriksson, R.; Schiöth, H. B. (2009). "Mapping the human membrane proteome: A majority of the human membrane proteins can be classified according to function and evolutionary origin". BMC Biology. 7: 50. doi:10.1186/1741-7007-7-50. PMC 2739160alt=Dapat diakses gratis. PMID 19678920. 
  9. ^ Yibin, Lin (2013). "The substitution of Arg149 with Cys fixes the melibiose transporter in an inward-open conformation". Biochimica et Biophysica Acta. 1828 (8): 1690. doi:10.1016/j.bbamem.2013.03.003. 
  10. ^ Von Heijne, G. (2006). "Membrane-protein topology". Nature Reviews Molecular Cell Biology. 7 (12): 909–918. doi:10.1038/nrm2063. PMID 17139331. 
  11. ^ Gerald Karp (2009). Cell and Molecular Biology: Concepts and Experiments. John Wiley and Sons. hlm. 128–. ISBN 978-0-470-48337-4. Diakses tanggal 13 November 2010. 
  12. ^ Selkrig J, Leyton DL, Webb CT, Lithgow T (2014). "Assembly of β-barrel proteins into bacterial outer membranes". Biochimica et Biophysica Acta. 1843 (8): 1542–50. doi:10.1016/j.bbamcr.2013.10.009. PMID 24135059. 
  13. ^ a b Daley, D. O.; Rapp, M; Granseth, E; Melén, K; Drew, D; von Heijne, G (2005). "Global topology analysis of the Escherichia coli inner membrane proteome". Science. 308 (5726): 1321–3. doi:10.1126/science.1109730. PMID 15919996. 

Pranala luar[sunting | sunting sumber]

Organisasi[sunting | sunting sumber]

Basis data protein membran[sunting | sunting sumber]