Glukosa oksidase

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
(Dialihkan dari Gluko-oksidase)
Glucose oxidase dimer, Penicillium amagasakiense.

Gluko-oksidase (glukosidase, beta-D-glukosa:oksigen 1-oxireduktase, EC 1.1.3.4) merupakan sejenis flavoprotein yang mengkatalis reaksi oksidasi dari beta-D-glukosa oleh molekul oksigen (O2).[1] Hasil oksidasi ini adalah glukonolakton dan hidrogen peroksida (H2O2).[1] Pada tahap selanjutnya, senyawa glukonolakton ini akan dihidrolisis menjadi asam glukonat.[1] Secara garis besar, enzim ini akan menghasilkan hidrogen peroksida dalam setiap reaksi yang dijalankannya. Kategori umum untuk enzim yang menjalankan reaksi tersebut adalah katalase.[1]

Sumber utama enzim ini adalah Penicillium amagasakiensi, P. notatum, P.funiculosum, P. piceum, dan Aspergillus niger.[2][3] Glukosa oksidase yang diperoleh dari P. amagasakiense dan A. niger ini banyak digunakan dalam industri.[4] Enzim tersebut merupakan homodimer glikoprotein dengan massa molekul 160 kDa. Enzim ini memerlukan senyawa FAD sebagai kofaktornya.[5]

Referensi[sunting | sunting sumber]

  1. ^ a b c d Poliana J, MacCabe AP. 2007. Industrial Enzymes; Structure, Function, and Applications. Dordrecht: Springer. Halaman: 441. ISBN 978-1-4020-5376-4
  2. ^ Crueger A, Crueger W. 1990. Glucose transforming enzyme. Dalam: Microbial Enzymes and Biotechnology (Fogarty WM, Kelly CT Eds.). London: Elsevier Applied Science. Halaman: 177–226.
  3. ^ Leiter É, Marx F, Pusztahelyi T, Haas H, Pócsi I. 2004. Penicillium chrysogenum glucose oxidase - a study on its antifungal effects. J Appl Microbiol 97:1201–1209.
  4. ^ Crueger A, Crueger W. 1990. Glucose transforming enzyme. Dalam: Microbial Enzymes and Biotechnology (Fogarty WM, Kelly CT Eds.). London: Elsevier Applied Science. Halaman: 177–226.
  5. ^ Wohlfahrt G, Witt S, Hendle J, Schomburg D, Kalisz HM, Hecht HJ. 1999. 1.8 and 1.9 Å resolution structures of the Penicillium amagasakiense and Aspergillus niger glucose oxidases as a basis for modelling substrate complexes. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr 55:969–977.