Aldolase

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Lompat ke: navigasi, cari
Aldolase memecah fruktosa 1,6-difosfat menjadi gliseraldehid-3-fosfat (atas) dan dihidroksiaseton fosfat (bawah).

Aldolase adalah enzim yang bekerja tanpa bantuan oksigen dan terlibat dalam reaksi glikolisis yaitu reaksi pemecahan glukosa menghasilkan energi.[1] Aldolase bekerja mempercepat(katalis) reaksi kimia organik bolak-balik.[2] Pada salah satu tahap reaksi glikolisis, enzim ini mengubah satu molekul fruktosa 1,6- difosfat (HDP) menjadi dua molekul yang berbeda yaitu, satu molekul gliseraldehid-3-fosfat (G3P) dan satu molekul dihidroksiaseton fosfat (DHAP).[3] Keduanya memiliki struktur yang berbeda, namun pada akhirnya dihidroksiaseton fosfat akan diubah menjadi gliseraldehid-3-fosfat.[1]

Jenis-jenis[sunting | sunting sumber]

Ada 3 macam aldolase yaitu aldolase A, aldolase B, dan aldolase C.[3] Ketiga jenis enzim aldolase ini merupakan produk dari bagian gen yang berbeda.[3] Aldolase A mengkatalis senyawa yang terlibat dalam reaksi glikolisis, yaitu fruktosa 1,6 bifosfat, banyak terdapat pada jaringan otot.[3] Aldolase B berkerja pada glukoneogenesis, banyak terdapat pada hati.[4] Sedangkan aldolase C merupakan senyawa peralihan antara aldolase A dan aldolase B, banyak ditemukan pada enzim otak yang spesifik di sel Purkinje.[2] Bila diteliti secara elektroforesis ketiga enzim ini sebenarnya serupa.[4]

Cara kerja[sunting | sunting sumber]

Aldolase bekerja dengan dibantu oleh enzim dehidrogenase.[5] Kerjasama enzim aldolase dengan dehidrogenase mengkatalis dua tahap terakhir pemutusan katekol, toluene, naftalena, dan senyawa aromatik lainnya.[5] Keduanya juga mendegradasi 4-hidroksi-2-ketovalerat menjadi piruvat dan asetil KoA, dengan asetaldehid sebagai senyawa intermedietnya.[5] Kedua enzim ini berasosiasi sangat erat satu sama lain, dimana tanpa dehidrogenase, aldolase akan menjadi inaktif dan dehidrogenase memiliki aktivitas khusus bila tidak ada enzim aldolase.[5] Reaktivitas enzim aldolase bersifat termodulasi secara alosterik dengan mengikat dehidrogenase sebagai kofaktor pada sisi aktifnya, jadi aktivitasnya dirangsang dengan penambahan dehidrogenase.[5]

Fermentasi Asam Laktat[sunting | sunting sumber]

Terdapat dua jenis bakteri fermentasi asam laktat, yaitu bakteri homofermentatif dan bakteri heterofermentatif.[2] Perbedaan keduanya terdapat pada ada atau tidaknya enzim aldolase. Bakteri homofermentatif memiliki enzim aldolase sehingga dapat memproduksi dua laktat dari glukosa yaitu 2-Gliseraldehid-3-fosfat dan Dihidroksiaseton fosfat.[2] Sementara itu, bakteri heterofermentatif tidak memiliki enzim aldolase sehingga tidak dapat memecah fruktosa bifosfat menjadi triosa fosfat.[2] Namun, bakteri ini dapat mengoksidasi glukosa-6-fosfat menjadi 6-fosfoglukonat yang kemudian didekarboksilasi menjadi pentosa fosfat.[2]

Referensi[sunting | sunting sumber]

  1. ^ a b Madigan MT, Martinko JM. 2005. Brock Biology of Microorganism. Ed. 11. San Fransisco: Pearson Education Inc.Page.110-113.
  2. ^ a b c d e f Madigan MT, et.al. 2009. Brock Biology of Microorganism. Ed. 12. San Fransisco: Pearson Education Inc.Page. 122-124.
  3. ^ a b c d Hoerman KC, Robinson WE. 1957. On the Determination of Human Saliva Aldolase Activity. J Dent Res 36:852
  4. ^ a b Ahn AH, et.al. 1994. The cloning of zebrin II reveals its identity with aldolase C 120: 2081-2090
  5. ^ a b c d e Fewson CA, Al-Hafidh M, Gibbs M. tt. Role of Aldolase in Photosynthesis. Plant Physiol 402-406