Sitokrom c oksidase

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Langsung ke: navigasi, cari

Oksidase CC (bahasa Inggris: EC.1.9.3.1, cytochrome c oxidase, CcO, COX) adalah kompleks enzim dengan berkas genetik berjumlah 3 pada mitokondria dengan fungsi transfer elektron,[1] dan 10 buah pada DNA dalam inti sel eukariota.[2] ekspresi genetik pada hepatosit hewan sapi adalah :

dengan 2 kanal proton yang terbentang dari matriks mitokondria menuju sitoplasma.[3]

Reaksi redoks yang berlangsung:

reaksi oksidasi:

 4\mbox{cyt.c}^{2+} \rightarrow 4\mbox{cyt.c}^{3+} + 4\mbox{e}^- \,

reaksi reduksi:

\mbox{O}_2 + 4\mbox{H}^+ + 4\mbox{e}^- \rightarrow 2\mbox{H}_2\mbox{O} \,

Keterangan:

Pada lintasan D, setelah molekul O2 terikat pada situs reduksi yang berupa kompleks Fe2+(a3) dan Cu(B), O2 segera tereduksi menjadi O2- dan membentuk ikatan hidrogen dengan CN- dan gugus OH- Tyr244 hingga memungkinkan O2- menerima 3 tambahan elektron dari Cu1B+, Fe3+(a3), dan Tyr-OH,[4] di bawah regulasi histidina.[5] Keempat elektron tersebut berasal dari Fe2+(c).[6] Pasokan ion H+ dibawa oleh kluster 5 molekul air,[7] dari Glu286 di dalam matriks, untuk mereduksi O2 tersebut menjadi H2O. Setelah oksigen selesai tereduksi, kelebihan ion H+ akan dihantarkan ke gugus delta-propionat dari Fe2+(a3).

Sifat hidrofobik gugus delta-propionat dan ikatan hidrogen yang dibentuknya dengan senyawa Asp51 yang terletak pada ruang antarmembran memungkinkan letupan ion H+ dari gugus tersebut sebagai reaksi oksidasi, dengan reaksi reduksi Asp51 menjadi asparagina.[5][8] 4 ion H+ diletupkan dengan daya sebesar 635 meV,[9] untuk 1 molekul O2 pada pH sekitar 8, namun mekanisme peletupan tersebut lenyap pada pH sekitar 10,5.[10]

Pranala luar[sunting | sunting sumber]

Rujukan[sunting | sunting sumber]

  1. ^ (Inggris)"Transcriptional regulation of mammalian cytochrome c oxidase genes". Center for Molecular Medicine and Genetics, Wayne State University School of Medicine; Grossman LI, Seelan RS, Jaradat SA. Diakses 2010-11-14. 
  2. ^ (Inggris)"Assembly of mitochondrial cytochrome c-oxidase, a complicated and highly regulated cellular process". Departments of Neurology, The John T. Macdonald Foundation Center for Medical Genetics, University of Miami Miller School of Medicine; Fontanesi F, Soto IC, Horn D, Barrientos A. Diakses 2010-11-14. 
  3. ^ (Inggris)"The whole structure of the 13-subunit oxidized cytochrome c oxidase at 2.8 A". Institute for Protein Research, Osaka University; Tsukihara T, Aoyama H, Yamashita E, Tomizaki T, Yamaguchi H, Shinzawa-Itoh K, Nakashima R, Yaono R, Yoshikawa S. Diakses 2010-11-15. 
  4. ^ (Inggris)"Bovine cytochrome c oxidase structures enable O2 reduction with minimization of reactive oxygens and provide a proton-pumping gate". Department of Life Science, University of Hyogo; Muramoto K, Ohta K, Shinzawa-Itoh K, Kanda K, Taniguchi M, Nabekura H, Yamashita E, Tsukihara T, Yoshikawa S. Diakses 2010-11-15. 
  5. ^ a b (Inggris)"Reaction mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase". Department of Life Science, University of Hyogo; Yoshikawa S, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Aoyama H, Tsukihara T, Ogura T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H. Diakses 2010-11-15. 
  6. ^ (Inggris)"Water-gated mechanism of proton translocation by cytochrome c oxidase". Helsinki Bioenergetics Group, Institute of Biotechnology and Biocentrum Helsinki, University of Helsinki; Wikström M, Verkhovsky MI, Hummer G. Diakses 2010-11-15. 
  7. ^ (Inggris)"Storage of an excess proton in the hydrogen-bonded network of the d-pathway of cytochrome C oxidase: identification of a protonated water cluster". Department of Chemistry and Center for Biophysical Modeling and Simulation; Xu J, Sharpe MA, Qin L, Ferguson-Miller S, Voth GA. Diakses 2010-11-15. 
  8. ^ (Inggris)"Proton pumping mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase". Department of Life Science, University of Hyogo; Yoshikawa S, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Aoyama H, Tsukihara T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H. Diakses 2010-11-15. 
  9. ^ (Inggris)"Electrostatic study of the proton pumping mechanism in bovine heart cytochrome C oxidase". Department of Chemistry, University of California-Davis; Popović DM, Stuchebrukhov AA. Diakses 2010-11-15. 
  10. ^ (Inggris)"Internal charge transfer in cytochrome c oxidase at a limited proton supply: proton pumping ceases at high pH". Department of Biochemistry and Biophysics, The Arrhenius Laboratories for Natural Sciences, Stockholm University; Lepp H, Brzezinski P. Diakses 2010-11-15.