Sitokrom c

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Langsung ke: navigasi, cari

Sitokrom c (bahasa Inggris: cytochrome c, cyt.c) adalah sebuah protein heme dengan berkas genetik CYCS,[1] yang menghubungkan sitokrom bc1 dan sitokrom aa3 oksidase,[2] dengan komposisi asam amino yang menunjukkan evolusi biokimiawi suatu makhluk hidup.[3]

Pada rantai transpor elektron mitokondria, cyt.c berputar secara aksial dan radial dengan tiga tahap kecepatan yang bergantung pada rasio lipid:protein rantai lipid asil,[4] dari membran ganda sardiolipin yang mengikatnya.[5]

Laju reduksi cyt.c dapat dipercepat oleh DPAA pada nilai pH sekitar 10, namun ionidasi pada gugus tirosina pada cyt.c akan mengembalikan pH mitokondria ke sekitar 9,25 dan menurunkan laju reduksi.[6] DPAA merupakan senyawa toksik yang dapat merusak lipid, DNA dan protein yang terdapat di dalam mitokondria, dengan mekanisme disrupsi DeltaPsi mitokondris.

Rujukan[sunting | sunting sumber]

  1. ^ (Inggris) "CYCS cytochrome c, somatic [ Homo sapiens ]". Entrez Gene. Diakses 2010-11-14. 
  2. ^ (Inggris) "Demonstration of Short-lived Complexes of Cytochrome c with Cytochrome bc1 by EPR Spectroscopy". Department of Biophysics, Faculty of Biochemistry, Biophysics, and Biotechnology, Jagiellonian University; Marcin Sarewicz, Arkadiusz Borek, Fevzi Daldal, Wojciech Froncisz, dan Artur Osyczka. Diakses 2010-11-14. 
  3. ^ (Inggris) "[Two faces of cytochrome c]". Instytut Biologii Doświadczalnej; Wojtczak L. Diakses 2010-11-15. 
  4. ^ (Inggris) "Modulation of cytochrome c spin states by lipid acyl chains: a continuous-wave electron paramagnetic resonance (CW-EPR) study of haem iron". Instituto de Física de São Carlos, Universidade de São Paulo; Zucchi MR, Nascimento OR, Faljoni-Alario A, Prieto T, Nantes IL. Diakses 2010-11-14. 
  5. ^ (Inggris) "Cytochrome c interactions with cardiolipin in bilayers: a multinuclear magic-angle spinning NMR study". Department of Biochemistry, University of Oxford; Spooner PJ, Watts A. Diakses 2010-11-14. 
  6. ^ (Inggris) "Protonation of two adjacent tyrosine residues influences the reduction of cytochrome c by diphenylacetaldehyde: a possible mechanism to select the reducer agent of heme iron". Centro Interdisciplinar de Investigação Bioquímica, Universidade de Mogi das Cruzes; Rinaldi TA, Tersariol IL, Dyszy FH, Prado FM, Nascimento OR, Di Mascio P, Nantes IL. Diakses 2010-11-14.