Helikase

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Langsung ke: navigasi, cari

Helikase yang umum ditemukan adalah Helikase DNA dan Helikase RNA. Helikase DNA memiliki nomor EC 3.6.4.12 dan berperan dalam proses replikasi DNA.[1][2] Berbeda dengan helikase DNA, helikase RNA memiliki nomor EC 3.6.4.13 dan berperan dalam proses translasi.[3][2] Arti dari nomor EC 3 adalah enzim ini termasuk kelas enzim hidrolisis.[2] Mekanisme kerja helikase DNA adalah membentuk komplek nucleoprotein, disebut replisome, dengan primase dan memotong ikatan pada double helix DNA menjadi 2 rantai tunggal DNA.[1][4] Kestabilan replisome akan mempengaruhi proses replikasi pada lagging-strand, khususnya panjang fragmen Okazaki yang terbentuk. Semakin stabil replisome, maka fragmen Okazaki akan semakin panjang dan memudahkan tugas RNA polymerase. [5][6] Peran helikase juga terlihat dalam perbaikan DNA dan rekombinasi DNA di semua organisme.[5]

Sejarah[sunting | sunting sumber]

Helikase DNA pertama kali diisolasi dari bakteri Escherichia coli pada tahun 1976.[6] Sejak saat itu, helikase berhasil diisolasi dari berbagai organisme eukariot dan prokariot lainnya.[6]

Mekanisme[sunting | sunting sumber]

Peran Helikase DNA dalam membuka rantai DNA.

Helikase DNA membutuhkan energi dari hidrolisis ATP untuk membuka rantai ganda DNA.[5] Helikase akan berjalan menyusuri rantai DNA.[5] Mekanisme kerja dari helikase adalah mengganggu ikatan hidrogen antar kedua strand.[6]

Helikase RNA[sunting | sunting sumber]

Karakteristik helikase RNA adalah highly conserved enzim. Meski begitu, helikase RNA berperan penting dalam banyak proses metabolisme seperti, translasi, perbaikan RNA,dan rekombinasi.[7][3] Meski Helikase DNA dan Helikase RNA memiliki fungsi yang berbeda, terdapat suatu helikase yang mampu bekerja untuk membuka untai DNA dan RNA, yaitu Helikase Hepatitis C Virus NS3(HCV N53).[3] Kinerja dari HCV N53 dipengaruhi oleh 2 sisi katalitik, yaitu W501 dan V432.[3] W501 merupakan residu cincin aromatik dan berperan dalam proses pembukaan rantai RNA.[3] Ketika sisi katalitik W501 digantikan dengan residu non aromatik, proses unwinding RNA mengalami gangguan, sedangkan proses unwinding DNA realtif tidak terpengaruh oleh keberadaan residu tersebut.[3]

Referensi[sunting | sunting sumber]

  1. ^ a b (Inggris) Bettelheim F, Brown W, Campbell M, Farrell S. 2010. Introduction to General, Organic and Biochemistry. Belmont:Cengage Learning.
  2. ^ a b c (Inggris) Schomburg D, Schomburg I, Chang A. 2013. Class 3.4–6 Hydrolases, Lyases, Isomerases, Ligases: EC 3.4–6. Berlin:Springer.
  3. ^ a b c d e f (Inggris) Kim JW, Seo MY, Shelat A, Kim CS, Kwon TW, Lu HH, Moustakas DT, Sun J, Han JH. 2003. Structurally Conserved Amino Acid W501 Is Required for RNA Helicase Activity but Is Not Essential for DNA Helicase Activity of Hepatitis C Virus NS3 Protein. J Virol 77(1): 571–582.
  4. ^ (Inggris) Corn JE, Berger JM. 2006. Regulation of bacterial priming and daughter strand synthesis through helicase-primase interaction. J Nucl Acids Res 34: 4082–88.
  5. ^ a b c d (Inggris) Knoll A, Puchta H. 2011. The role of DNA helicases and their interaction partners in genome stability and meiotic recombination in plants. J Exp Bot 62(5): 1565–1579, 2011.
  6. ^ a b c d (Inggris) Tuteja N, Tuteja R. 2004. Unraveling DNA helicases: motif, structure, mechanism, and function. Eur. J.Biochem 271(10):1849-1863.
  7. ^ (Inggris) Jankowsky E. 2011. RNA helicases at work: binding and rearranging. Biochem Sci 36(1):19-29.