Metaloprotease

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Langsung ke: navigasi, cari
Struktur 3D metaloprotease.

Metaloprotease (bahasa Inggris: metalloprotease, metallopeptidase, metalloproteinase, metallocarboxypeptidase) merupakan salah satu jenis enzim golongan hidrolase yang mampu memotong ikatan peptida dengan bantuan ion logam bivalen sebagai aktivatornya.[1]

Metaloprotease terbagi menjadi dua klasifikasi yaitu :

  • Eksometalokarboksipeptidase (EC 3.4.17)
  • Endometalopeptidase (EC 3.4.24)

Secara keseluruhan, terdapat 14 jenis enzim yang tergolong dalam kelas enzim metaloprotease dan kebanyakan diantaranya diaktivasi oleh ion Zn.[2] Ion logam lainnya yang dapat digunakan sebagai aktivator adalah mangan (Mn), kobalt (Co), nikel (Ni), dan tembaga (Cu).[1] Ion-ion logam tersebut akan terikat kuat membentuk suatu kompleks enzim.[1] Beberapa asam amino menjadi perantara ikatan ini, antara lain histamin, aspartat, glutamat, dan lisin.[1] Enzim-enzim ini dapat ditemukan pada banyak mikroorganisme, seperti Bacillus thermoproteolyticus, Vibrio alginolyticus, Thermus aquaticus, Bacillus anthractis, dan Escherichia coli.[1] Beberapa jenis fungi juga mampu menghasilkan enzim metaloprotease, seperti Aspergillus niger dan Saccharomyces cerevisiae.[3]

Metaloproteinase matriks[sunting | sunting sumber]

Metaloproteinase matriks, atau MMP, sesuai dengan namanya, merupakan protease dengan aktivitas degradasi terhadap protein jaringan ikat seperti kolagen, elastin, proteoglikan dan laminin.[4] Pada semua organisme, MMP merupakan endopeptidase yang mengandung domain aktif Zn2+ dan terbagi ke dalam klasifikasi menurut struktur domain katalitik. Seperti, MMP metzincin dengan karakter berupa motif ikat Zn berupa 3-histidina dan methionina. Anggota MMP metzincin meliputi reprolisin, seralisin, astacin, matriksin atau metaloproteinase matriks; MMP.

MMP telah dikenal perannya dalam pertumbuhan sel kanker dan metastasis,[5] pada kanker payudara, usus besar, dan pankreas,[6] dan telah sering menjadi target terapi anti kanker,[7] oleh karena ekspresinya yang berlebih.[8]

Referensi[sunting | sunting sumber]

  1. ^ a b c d e Poliana J, MacCabe AP. 2007. Industrial Enzymes; Structure, Function, and Applications. Dordrecht: Springer. Halaman: 221-222. ISBN 978-1-4020-5376-4
  2. ^ Rawlings ND, Tolle DP, Barrett AJ. 2004. MEROPS: the peptidase database. Nucleic Acids Res 32.
  3. ^ Barrett AJ, Rawlings ND, Woessner JF. 2004. Handbook of Proteolytic Enzymes. Ed ke-2. Amsterdam: Elsevier Academic Press. Halaman 231.
  4. ^ (Inggris)"Control of Matrix Metalloproteinase Catalytic Activity". Center for Lung Biology, University of Washington; Hyun-Jeong Ra dan William C. Parks. Diakses 2010-12-06. 
  5. ^ (Inggris)"New functions for the matrix metalloproteinases in cancer progression.". Department of Anatomy, University of California at San Francisco; Egeblad M, Werb Z. Diakses 2010-12-04. 
  6. ^ (Inggris)"Bone morphogenetic proteins induce pancreatic cancer cell invasiveness through a Smad1-dependent mechanism that involves matrix metalloproteinase-2". Department of Pharmacology and Cancer Biology, Department of Medicine, Duke University; Kelly J. Gordon, Kellye C. Kirkbride, Tam How, dan Gerard C. Blobe. Diakses 2010-12-07. "MMPs have been implicated in facilitating the invasion and metastasis of breast, colon and pancreatic cancers" 
  7. ^ (Inggris)"Matrix metalloproteinase inhibitors and cancer: trials and tribulations.". Department of Pathology and Cancer Research Institute, University of California; Coussens LM, Fingleton B, Matrisian LM. Diakses 2010-12-04. 
  8. ^ (Inggris)"Matrix metalloproteinases and tumor progression.". Departamento de Bioquímica, Instituto Universitario de Oncología, Universidad de Oviedo; Freije JM, Balbín M, Pendás AM, Sánchez LM, Puente XS, López-Otín C. Diakses 2010-12-04.