Metaloprotease: Perbedaan antara revisi
dev |
→Peran fisiologis: dev |
||
| Baris 8: | Baris 8: | ||
Secara keseluruhan, terdapat 14 jenis enzim yang tergolong dalam kelas enzim metaloprotease dan kebanyakan diantaranya diaktivasi oleh ion [[seng|Zn]].<ref>Rawlings ND, Tolle DP, Barrett AJ. 2004. MEROPS: the peptidase database. ''Nucleic Acids Res'' 32.</ref> Ion logam lainnya yang dapat digunakan sebagai aktivator adalah [[mangan]] (Mn), [[kobalt]] (Co), [[nikel]] (Ni), dan [[tembaga]] (Cu).<ref name=book1></ref> Ion-ion logam tersebut akan terikat kuat membentuk suatu kompleks enzim.<ref name=book1></ref> Beberapa [[asam amino]] menjadi perantara ikatan ini, antara lain [[histamin]], [[aspartat]], [[glutamat]], dan [[lisin]].<ref name=book1></ref> Enzim-enzim ini dapat ditemukan pada banyak [[mikroorganisme]], seperti ''Bacillus thermoproteolyticus'', ''Vibrio alginolyticus'', ''Thermus aquaticus'', ''Bacillus anthractis'', dan ''[[Escherichia coli]]''.<ref name=book1></ref> Beberapa jenis [[fungi]] juga mampu menghasilkan enzim metaloprotease, seperti ''[[Aspergillus niger]]'' dan ''[[Saccharomyces cerevisiae]]''.<ref>Barrett AJ, Rawlings ND, Woessner JF. 2004. Handbook of Proteolytic Enzymes. Ed ke-2. Amsterdam: Elsevier Academic Press. Halaman 231.</ref> |
Secara keseluruhan, terdapat 14 jenis enzim yang tergolong dalam kelas enzim metaloprotease dan kebanyakan diantaranya diaktivasi oleh ion [[seng|Zn]].<ref>Rawlings ND, Tolle DP, Barrett AJ. 2004. MEROPS: the peptidase database. ''Nucleic Acids Res'' 32.</ref> Ion logam lainnya yang dapat digunakan sebagai aktivator adalah [[mangan]] (Mn), [[kobalt]] (Co), [[nikel]] (Ni), dan [[tembaga]] (Cu).<ref name=book1></ref> Ion-ion logam tersebut akan terikat kuat membentuk suatu kompleks enzim.<ref name=book1></ref> Beberapa [[asam amino]] menjadi perantara ikatan ini, antara lain [[histamin]], [[aspartat]], [[glutamat]], dan [[lisin]].<ref name=book1></ref> Enzim-enzim ini dapat ditemukan pada banyak [[mikroorganisme]], seperti ''Bacillus thermoproteolyticus'', ''Vibrio alginolyticus'', ''Thermus aquaticus'', ''Bacillus anthractis'', dan ''[[Escherichia coli]]''.<ref name=book1></ref> Beberapa jenis [[fungi]] juga mampu menghasilkan enzim metaloprotease, seperti ''[[Aspergillus niger]]'' dan ''[[Saccharomyces cerevisiae]]''.<ref>Barrett AJ, Rawlings ND, Woessner JF. 2004. Handbook of Proteolytic Enzymes. Ed ke-2. Amsterdam: Elsevier Academic Press. Halaman 231.</ref> |
||
== |
== Metaloproteinase matriks == |
||
Metaloproteinase matriks, atau MMP, telah dikenal perannya dalam pertumbuhan [[sel kanker]] dan [[metastasis]],<ref>{{en}}{{cite web |
|||
| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11990853 |
|||
| title = New functions for the matrix metalloproteinases in cancer progression. |
|||
| accessdate = 2010-12-04 |
|||
| work = Department of Anatomy, University of California at San Francisco; Egeblad M, Werb Z. |
|||
}}</ref> dan telah sering menjadi target terapi anti kanker,<ref>{{en}}{{cite web |
|||
| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11923519 |
|||
| title = Matrix metalloproteinase inhibitors and cancer: trials and tribulations. |
|||
| accessdate = 2010-12-04 |
|||
| work = Department of Pathology and Cancer Research Institute, University of California; Coussens LM, Fingleton B, Matrisian LM. |
|||
}}</ref> oleh karena selalu terjadi ekspresi berlebih pada tumor/kanker.<ref>{{en}}{{cite web |
|||
| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12908552 |
|||
| title = Matrix metalloproteinases and tumor progression. |
|||
| accessdate = 2010-12-04 |
|||
| work = Departamento de Bioquímica, Instituto Universitario de Oncología, Universidad de Oviedo; Freije JM, Balbín M, Pendás AM, Sánchez LM, Puente XS, López-Otín C. |
|||
}}</ref> |
|||
== Referensi == |
== Referensi == |
||
Revisi per 4 Desember 2010 10.05
Metaloprotease (Inggris: metalloprotease, metallopeptidase, metalloproteinase, metallocarboxypeptidase) merupakan salah satu jenis enzim golongan hidrolase yang mampu memotong ikatan peptida dengan bantuan ion logam bivalen sebagai aktivatornya.[1]
Metaloprotease terbagi menjadi dua klasifikasi yaitu :
- Eksometalokarboksipeptidase (EC 3.4.17)
- Endometalopeptidase (EC 3.4.24)
Secara keseluruhan, terdapat 14 jenis enzim yang tergolong dalam kelas enzim metaloprotease dan kebanyakan diantaranya diaktivasi oleh ion Zn.[2] Ion logam lainnya yang dapat digunakan sebagai aktivator adalah mangan (Mn), kobalt (Co), nikel (Ni), dan tembaga (Cu).[1] Ion-ion logam tersebut akan terikat kuat membentuk suatu kompleks enzim.[1] Beberapa asam amino menjadi perantara ikatan ini, antara lain histamin, aspartat, glutamat, dan lisin.[1] Enzim-enzim ini dapat ditemukan pada banyak mikroorganisme, seperti Bacillus thermoproteolyticus, Vibrio alginolyticus, Thermus aquaticus, Bacillus anthractis, dan Escherichia coli.[1] Beberapa jenis fungi juga mampu menghasilkan enzim metaloprotease, seperti Aspergillus niger dan Saccharomyces cerevisiae.[3]
Metaloproteinase matriks
Metaloproteinase matriks, atau MMP, telah dikenal perannya dalam pertumbuhan sel kanker dan metastasis,[4] dan telah sering menjadi target terapi anti kanker,[5] oleh karena selalu terjadi ekspresi berlebih pada tumor/kanker.[6]
Referensi
- ^ a b c d e Poliana J, MacCabe AP. 2007. Industrial Enzymes; Structure, Function, and Applications. Dordrecht: Springer. Halaman: 221-222. ISBN 978-1-4020-5376-4
- ^ Rawlings ND, Tolle DP, Barrett AJ. 2004. MEROPS: the peptidase database. Nucleic Acids Res 32.
- ^ Barrett AJ, Rawlings ND, Woessner JF. 2004. Handbook of Proteolytic Enzymes. Ed ke-2. Amsterdam: Elsevier Academic Press. Halaman 231.
- ^ (Inggris)"New functions for the matrix metalloproteinases in cancer progression". Department of Anatomy, University of California at San Francisco; Egeblad M, Werb Z. Diakses tanggal 2010-12-04.
- ^ (Inggris)"Matrix metalloproteinase inhibitors and cancer: trials and tribulations". Department of Pathology and Cancer Research Institute, University of California; Coussens LM, Fingleton B, Matrisian LM. Diakses tanggal 2010-12-04.
- ^ (Inggris)"Matrix metalloproteinases and tumor progression". Departamento de Bioquímica, Instituto Universitario de Oncología, Universidad de Oviedo; Freije JM, Balbín M, Pendás AM, Sánchez LM, Puente XS, López-Otín C. Diakses tanggal 2010-12-04.