Tropomiosin

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Loncat ke navigasi Loncat ke pencarian

Tropomiosin adalah protein koil alfa heliks dua untai yang ditemukan pada kerangka sel (sitoskeleton). Tropomiosin merupakan protein fibrosa yang terdiri atas dua buah rantai, alfa dan beta tropomiosin, yang melekat pada F-aktin dalam alur antar filamen.

Semua organisme mengandung struktur yang memberikan integritas fisik pada sel-sel. Struktur ini secara kolektif dikenal sebagai sitoskeleton, dan salah satu sistem yang sudah diteliti dengan baik didasarkan pada polimer filamen dari proetein aktin. Polimer berikutnya yaitu tropomiosin, merupakan bagian integral dari sebagian besar filamen aktin pada hewan.

Tropomiosin adalah famili besar komponen integral dari filamen aktin yang memainkan peran penting dalam mengatur fungsi filamen aktin pada sel otot dan sel non-otot. Protein-protein ini terdiri dari hetero atau homo-dimer koil berbentuk batang yang terletak di sepanjang alur heliks α dari sebagian besar filamen aktin. Interaksi terjadi sepanjang filamen aktin, dengan dimer menyelaraskan secara head-to-tail.

Tropomiosin sering dikategorikan menjadi dua kelompok, isoform tropomiosin otot dan isoform tropomiosin non-otot. Isoform tropomiosin otot terlibat dalam mengatur interaksi antara aktin dan miosin dalam sarkomer otot dan memainkan peran penting dalam kontraksi otot yang diatur. Isoform tropomiosin berfungsi di semua sel, baik otot maupun non-otot, dan terlibat dalam berbagai jalur seluler yang mengontrol dan mengatur sitoskeleton sel dan fungsi seluler penting lainnya.

Sistem filamen aktin yang terlibat dalam pengaturan jalur seluler ini (fungsi sitoskeleton) lebih kompleks daripada sistem filamen aktin yang mengatur kontraksi otot (fungsi kontraktil), yaitu melibatkan dua isoform filamen aktin dan lebih dari 40 isoform tropomiosin,[1][2] dibanding fungsi kedua yang mengandalkan empat isoform filamen aktin dan lima isoform tropomiosin.[1]

Gen dan isoform (kompleksitas isoform)[sunting | sunting sumber]

Pada mamalia, empat gen bertanggung jawab untuk menghasilkan lebih dari 40 isoform tropomiosin yang berbeda. Dari segi struktur, gennya sangat mirip, menunjukkan bahwa mereka muncul melalui duplikasi gen dari gen nenek moyang. Pada manusia, gen-gen ini tersebar luas. Pada manusia, gen α-, β-, γ-, dan δ secara resmi dikenal sebagai TPM1, TPM2, TPM3, dan TPM4 dan berturut-turut terletak di 15q22,[3] 9p13,[4] 1q22,[5] dan 19p13 [6].

Isoform didefinisikan sebagai produk gen yang sangat terkait yang melakukan fungsi biologis yang serupa, dengan variasi antar isoform dalam hal aktivitas biologis, sifat pengaturan, ekspresi temporal dan spasial, dan/atau lokasi antar sel. Isoform dihasilkan oleh dua mekanisme berbeda yaitu (i) duplikasi gen dan (ii) penyambungan alternatif (alternative spling). Mekanisme pertama adalah proses di mana banyak salinan gen dihasilkan melalui persilangan yang tidak setara, melalui duplikasi tandem, atau dengan translokasi. Penyambungan alternatif adalah suatu mekanisme di mana ekson disimpan dalam mRNA atau ditargetkan untuk dihilangkan dalam kombinasi berbeda untuk membuat susunan beragam mRNA dari satu pre-mRNA.

Berbagai isoform dari protein pengikat aktin, tropomiosin secara berbeda mengatur panjang filamen pada filamen aktin pra-pembentukan dan treadmill yaitu tropomiosin 3.1 menunjukkan perlindungan terkuat terhadap pembongkaran filamen sementara tropomiosin 1.6 menunjukkan efek terlemah.[7]

  1. ^ a b Pittenger, MF; Kazzaz, JA; Helfman, DM (1994). "Functional properties of non-muscle tropomyosin". Curr Opin Cell Biol. 6 (1): 96–104. doi:10.1016/0955-0674(94)90122-8. PMID 8167032. 
  2. ^ Gunning, PW; Schevzov, G; Kee, AJ; Hardeman, EC (2005). "Tropomyosin isoforms:divining rods for actin cytoskeleton function". Trends Cell Biol. 15 (6): 333–341. doi:10.1016/j.tcb.2005.04.007. PMID 15953552. 
  3. ^ Eyre, H; Akkari, PA; Wilton, SD; Callen, DC; Baker, E; Laing, NG (1995). "Assignment of the human skeletal muscle alpha-tropomyosin gene (TPM1) to band 15q22 by fluorescence in situ hybridization". Cytogenet Cell Genet. 69 (1–2): 15–17. doi:10.1159/000133928. PMID 7835079. 
  4. ^ Hunt, CC; Eyre, HJ; Akkari, PA; Meredith, C; Dorosz, SM; Wilton, SD; Callen, DF; Laing, NG; Baker, E (1995). "Assignment of the human skeletal muscle beta-tropomyosin gene (TPM2) to band 9p13 by fluorescence in situ hybridization". Cytogenet Cell Genet. 71 (1): 94–95. doi:10.1159/000134070. PMID 7606936. 
  5. ^ Wilton, SD; Eyre, H; Akkari, PA; Watkins, HC; MacRae, C; Laing, NG; Callen, DC (1995). "Assignment of the human skeletal muscle α-tropomyosin gene (TPM3) to 1q22 --> q23 by fluorescence in situ hybridization". Cytogenet Cell Genet. 68 (1–2): 122–124. doi:10.1159/000133905. PMID 7956350. 
  6. ^ Wilton, SD; Lim, L; Dorosz, SD; Gunn, HC; Eyre, HJ; Callen, DF; Laing, NG (1996). "Assignment of the human skeletal muscle alpha-tropomyosin gene (TPM4) to band 19p13.1 by fluorescence in situ hybridization". Cytogenet Cell Genet. 72 (4): 294–296. doi:10.1159/000134206. PMID 8641132. 
  7. ^ Jansen, Silvia; Goode, Bruce L. (2019-01-16). "Tropomyosin Isoforms differentially tune actin filament length and disassembly". Molecular Biology of the Cell: mbcE18120815. doi:10.1091/mbc.E18-12-0815. ISSN 1939-4586. PMID 30650006.