Modifikasi histon

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Lompat ke: navigasi, cari

Modifikasi histon adalah serangkaian perubahan yang dialami oleh protein histon. Modifikasi histon yang umumnya dijumpai berupa metilasi, asetilasi, dan fosforilasi. Selain tiga modifikasi tersebut, terdapat beberapa modifikasi lain seperti deiminasi, penambahan gugus β-N-asetilglukosamin, ribosilasi ADP, ubikitinasi, dan sumoilasi.[1] Modifikasi pada protein ini merupakan salah satu subyek studi epigenomika dan ditemukan mempengaruhi ekspresi gen pada eukariota.

Tata Nama[sunting | sunting sumber]

Modifikasi pada histon memiliki tata cara penamaan khusus. Umumnya penamaan ini didasarkan pada tata cara penamaan Brno yang telah disepakati oleh konsorsium laboratorium Eropa. Penamaan Brno diambil dari nama kota di Republik Ceko tempat disepakatinya penamaan tersebut.[2][3] Pengaturannya dapat disederhanakan menjadi: NAMAFAMILI.NOMORPARALOG.SUBTIPE.VARIASIPISAHPOSISIASAMAMINOTIPEMODIFIKASI. Penulisan modifikasi dimulai dengan menyebut famili dari histon yang termodifikasi (H2A, H2B, H3 and H4, dan histon pentaut H1) dilanjutkan dengan tipe paralog berdasarkan urutan penemuan (1,2,3,4, dan seterusnya), kemudian subtipe jika ada, dan variasi pisah (splice variant), jika ada. Selanjutnya dilanjutkan dengan kode asam amino dan posisinya pada rantai protein histon. Terakhir, jenis modifikasi. Jenis modifikasi dapat diperpanjang dengan menggabungkan beberapa jenis modifikasi lain menjadi satu. Sebagai contoh, H3K27me3 berarti modifikasi berupa trimetilasi (me3) pada famili histon H3, pada asam amino ke-27 (K27).

Urutan asam amino dihitung berdasarkan hasil pengutasan protein (sequencing) dan tidak dihitung berdasarkan kerangka bacaan terbuka (open reading frame) gen histon. Sebagai contoh, histon H3.3 pada manusia memiliki posisi lisina pada urutan ke-10 jika diurut berdasarkan kerangka bacaan terbuka. Namun, pada umumnya metionina pada urutan asam amino dibuang apabila diikuti dengan alanina sebagaimana yang terjadi pada histon H3.3. Oleh sebab itu urutan lisina menjadi mundur sebanyak satu urutan dari 10 menjadi 9 sehingga modifikasi pada posisi ini ditulis sebagai H3.3K9.

Grup Modifikasi

Asam amino termodifikasi

Tingkat modifikasi

Singkatan

Contoh Penamaan

Asetil-

Lisina

mono-

ac

H3K9ac

Metil-

Arginina

mono-

me1

H3R17me1


Arginina

di-, simetris

me2s

H3R2me2s


Arginina

di-, asimetris

me2a

H3R17me2a


Lisina

mono-

me1

H3K4me1


Lisina

di-

me2

H3K4me2


Lisina

tri-

me3

H3K4me3

Fosforil-

Serina or treonina

mono-

ph

H3S10ph

Ubikitil-

Lisina

mono-

ub1

H2BK123ub1

Sumoylil-

Lisina

mono-

su

H4K5su

ADP ribosil-

Glutamat

mono-

ar1

H2BE2ar1


Glutamat

poli-

arn

H2BE2arn

Kode Histon[sunting | sunting sumber]

Beberapa modifikasi seperti H3K27me3 berasosiasi dengan peredaman gen. Sedangkan modifikasi lain seperti H3K4me3 berasosiasi dengan kenaikan ekspresi gen.[4]

Kode Histon

Peran Biologis

H3R2me2a

aktivasi gen

H3T3ph

mitosis

H3K4ac

aktivasi gen

H3K4me1, me2, me3

aktivasi gen

H3R8me2s

represi gen

H3K9ac

aktivasi gen

H3K9me1, me2, me3

represi gen

H3S10ph

mitosis

H3S11ph

mitosis

H3K14ac

aktivasi gen

H3R17me2a

aktivasi gen

H3K18ac

aktivasi gen

H3K23ac

aktivasi gen

H3R26me2a

aktivasi gen

H3K27ac

aktivasi gen

H3K27me1, me2, me3

represi gen

H3S28ph

mitosis

H3K36me1, me2, me3

aktivasi gen

H3K56ac

aktivasi gen

H3K79me1, me2, me3

aktivasi gen

H4S1ph

mitosis

H4R3me2a

aktivasi gen

H4R3me2s

represi gen

H4K5ac

aktivasi gen

H4K8ac

aktivasi gen

H4K12ac

aktivasi gen

H4K16ac

aktivasi gen

H4K20me1, me2, me3

aktivasi gen

H4K91ac

aktivasi gen

H2AS1ph

mitosis

H2AK4ac

aktivasi gen

H2AK5ac

aktivasi gen

H2AK7ac

aktivasi gen

H2AT119ph

mitosis

H2AK126su

represi gen

H2AK119ub

aktivasi gen

H2AS129ph

Reparasi DNA

H2BK5ac

aktivasi gen

H2BS10ph

apoptosis

H2BK12ac

aktivasi gen

H2BS14ph

apoptosis

H2BK15ac

aktivasi gen

H2BK16ac

aktivasi gen

H2BK20ac

aktivasi gen

H2BS33ph

aktivasi gen

H2BK120ub

meiosis

Referensi[sunting | sunting sumber]

  1. ^ http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3193420/
  2. ^ http://www.epigeneticsandchromatin.com/content/5/1/7
  3. ^ http://www.nature.com/nsmb/journal/v12/n2/full/nsmb0205-110.html
  4. ^ Allis, C.D., Jenuwein, T., Reinberg, D. (2007). Epigenetics. Plainview, NY. Cold Spring Harbor Laboratory Press