Sec61
Sec61, disebut juga sebagai SecYEG di prokariota, adalah kompleks protein membran yang ditemukan di seluruh domain kehidupan. Sebagai komponen inti translokator, sec61 mengangkut protein ke retikulum endoplasma pada eukariota dan keluar sel pada prokariota. Kompleks protein ini berupa pori berbentuk donat yang melalui membran dengan 3 subunit berbeda (heterotrimerik): SecY (α), SecE (γ), and SecG (β). Sec61 memiliki sebuah plug yang menghalangi transportasi ke dalam atau keluar dari ER. Plug ini akan terdeser ketika daerah hidrofobik dari polipeptida yang baru lahir berinteraksi dengan daerah Sec61 bernama seam sehingga memungkinkan translokasi polipeptida ke dalam lumen ER.[1]
Walaupun SecY dan SecE terkonservasi di seluruh domain kehidupan, SecG milik bakteri tidak terlalu homolog dengan Sec61β eukariota. Namun, Sec61β eukariota justru homolog terhadap "SecG" arkea. Akibatnya, beberapa peneliti menyebut kompleks arkea tersebut sebagai SecYEβ ketimbang SecYEG.[2] (Ketiga komponen kompleks arkea lebih homolog terhadap kompleks eukariota dibandingkan terhadap kompleks bakteri).[3]
Struktur[sunting | sunting sumber]
Sebagian besar pengetahuan mengenai struktur pori SecY/Sec61α berasal dari kristalografi sinar-X struktur versi arkeanya.[2] Subunit besar SecY terdiri dari dua bagian, segmen transmembran 1-5 dan segmen transmembran 6-10. Mereka terhubung di sisi ekstraseluler dengan loop antara segmen transmembran 5 dan 6. SecY bisa terbuka secara lateral di bagian depan. SecE adalah protein membrane bentang tunggal di kebanyakan spesies. Ia berada di belakang SecY, membungkus kedua bagian SecY. Secβ (SecG) tidak esensial. Ia terletak di sisi SecY dan hanya bersentuhan sedikit dengan SecY.
Dari sisi samping, kanal tersebut memliki bentuk jam pasir dengan corong ekstrasel sitoplasma kosong dan corong ekstrasel yang terisi heliks kecil (disebut juga plug). Di tengah membran terdapat sebuah konstruksi yang terbentuk dari empat cincin pori asam amino hidrofobik yang menjulurkan rantai sampingnya ke dalam. Selama translokasi protein, plug akan disingkirkan, lalu rantai polipeptida dipindahkan melalui corong sitoplasma, melalui cincin pori, corong ekstrasel, kemudian ke luar sel. Segmen hidrofobik dari protein membran keluar secara menyamping melalui gerbang lateral ke fase lipid dan menjadi segmen membran-terbentang.[2]
Secara takson[sunting | sunting sumber]
Kanal SecYEG bakteri berinteraksi dengan sinyal sekuens protein sekretori sekaligus SecA, sebuah ATPase yang mendorong proses translokasi. SecY, adalah protein membran integral yang terdiri dari 419 hinggaa 492 residu asam amino, terdiri dari 10 bagian transmembran (TM), 6 bagian sitoplasma, dan 5 bagian periplasmik.[4]
Translokator eukariota menggunakan BiP. Struktur Sec61 manusia berhasil diungkap pada resolusi 3.84Å dengan cryo-EM pada tahun 2020, bersamaan dengan translokon translational lainnya.
Translokon arkea masih belum terlalu dipahami. Mereka bisa saja menggunakan SecDF-YajC dan YidC seperti bakteria (ditemukan beberapa homolog). Belum ditemukan ATPase apa pun.[5]
Referensi[sunting | sunting sumber]
- ^ Osborne AR, Rapoport TA, van den Berg B (2005). "Protein translocation by the Sec61/SecY channel". Annual Review of Cell and Developmental Biology. 21: 529–50. doi:10.1146/annurev.cellbio.21.012704.133214. PMID 16212506.
- ^ a b c Van den Berg B, Clemons WM, Collinson I, Modis Y, Hartmann E, Harrison SC, Rapoport TA (January 2004). "X-ray structure of a protein-conducting channel". Nature. 427 (6969): 36–44. Bibcode:2004Natur.427...36B. doi:10.1038/nature02218. PMID 14661030.
- ^ "Sec61/Y - The Evolutionary Story of a Protein Essential to All Forms of Life". www.bio.davidson.edu.
- ^ Ito K (September 1992). "SecY and integral membrane components of the Escherichia coli protein translocation system". Molecular Microbiology. 6 (17): 2423–8. doi:10.1111/j.1365-2958.1992.tb01417.x
. PMID 1406280.
- ^ Calo, D; Eichler, J (March 2011). "Crossing the membrane in Archaea, the third domain of life". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 1808 (3): 885–91. doi:10.1016/j.bbamem.2010.03.020 . PMID 20347718.
