Arrestin
| S-antigen; retina and pineal gland (arrestin) | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Struktur kristalografi dari famili bovane arrestin-S.[1] | |||||||
| Pengidentifikasi | |||||||
| Simbol | SAG | ||||||
| Simbol alternatif | arrestin-1 | ||||||
| Gen NCBI | 6295 | ||||||
| HGNC | 10521 | ||||||
| OMIM | 181031 | ||||||
| RefSeq | NM_000541 | ||||||
| UniProt | P10523 | ||||||
| Data lain | |||||||
| Lokus | Chr. 2 q37.1 | ||||||
| |||||||
| arrestin beta 1 | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Pengidentifikasi | |||||||
| Simbol | ARRB1 | ||||||
| Simbol alternatif | ARR1, arrestin-2 | ||||||
| Gen NCBI | 408 | ||||||
| HGNC | 711 | ||||||
| OMIM | 107940 | ||||||
| RefSeq | NM_004041 | ||||||
| UniProt | P49407 | ||||||
| Data lain | |||||||
| Lokus | Chr. 11 q13 | ||||||
| |||||||
| arrestin beta 2 | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Pengidentifikasi | |||||||
| Simbol | ARRB2 | ||||||
| Simbol alternatif | ARR2, arrestin-3 | ||||||
| Gen NCBI | 409 | ||||||
| HGNC | 712 | ||||||
| OMIM | 107941 | ||||||
| RefSeq | NM_004313 | ||||||
| UniProt | P32121 | ||||||
| Data lain | |||||||
| Lokus | Chr. 17 p13 | ||||||
| |||||||
| arrestin 3, retinal (X-arrestin) | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Pengidentifikasi | |||||||
| Simbol | ARR3 | ||||||
| Simbol alternatif | ARRX, arrestin-4 | ||||||
| Gen NCBI | 407 | ||||||
| HGNC | 710 | ||||||
| OMIM | 301770 | ||||||
| RefSeq | NM_004312 | ||||||
| UniProt | P36575 | ||||||
| Data lain | |||||||
| Lokus | Chr. X q | ||||||
| |||||||
Arrestin (disingkat Arr) adalah famili kecil protein yang penting untuk mengatur transduksi sinyal pada reseptor terhubung protein G.[2][3] Arrestin pertama kali ditemukan sebagai bagian dari mekanisme dua langkah yang dikonservasi untuk mengatur aktivitas reseptor terhubung protein G (GPCR) dalam sistem rhodopsin visual oleh Hermann Kühn, Scott Hall, dan Ursula Wilden[4] dan dalam sistem β-adrenergik oleh Martin J. Lohse dan sejawat.[5][6]
Fungsi[sunting | sunting sumber]
Menanggapi stimulus, GPCR mengaktifkan protein G heterotrimerik. Untuk mematikan respons ini, atau menyesuaikan dengan stimulus yang persisten, reseptor aktif perlu di-desensitasi (dibuat lebih peka). Langkah pertama dalam desensitisasi adalah fosforilasi oleh kelas serin/treonin kinase yang disebut GPCR kinases (GRK). Fosforilasi GRK secara khusus menyiapkan reseptor yang sedang aktif untuk berikatan dengan arrestin. Ikatan arrestin pada reseptor menghambat pensinyalan yang diperantarai protein G lebih lanjut dan menargetkan reseptor untuk internalisasi, dan mengarahkan kembali pensinyalan ke jalur alternatif independen protein G, seperti pensinyalan β-arrestin.[7][8][9][10][6] Selain ke GPCRs, arrestin juga berikatan pada kelas lain dari reseptor permukaan sel dan berbagai protein pensinyalan lainnya.[11]
Subtipe[sunting | sunting sumber]
|
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Referensi[sunting | sunting sumber]
- ^ a b PDB: 1CF1; Hirsch JA, Schubert C, Gurevich VV, Sigler PB (April 1999). "The 2.8 A crystal structure of visual arrestin: a model for arrestin's regulation". Cell. 97 (2): 257–69. doi:10.1016/S0092-8674(00)80735-7. PMID 10219246.
- ^ "Regulation of receptor trafficking by GRKs and arrestins". Annual Review of Physiology. 69: 451–82. 2007. doi:10.1146/annurev.physiol.69.022405.154712. PMID 17037978.
- ^ "Transduction of receptor signals by beta-arrestins". Science. 308 (5721): 512–7. April 2005. doi:10.1126/science.1109237. PMID 15845844.
- ^ "Phosphodiesterase activation by photoexcited rhodopsin is quenched when rhodopsin is phosphorylated and binds the intrinsic 48-kDa protein of rod outer segments". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 83 (5): 1174–8. March 1986. doi:10.1073/pnas.83.5.1174. PMC 323037
. PMID 3006038.
- ^ "beta-Arrestin: a protein that regulates beta-adrenergic receptor function". Science. 248 (4962): 1547–50. June 1990. doi:10.1126/science.2163110. PMID 2163110.
- ^ a b "The structural basis of arrestin-mediated regulation of G-protein-coupled receptors". Pharmacology & Therapeutics. 110 (3): 465–502. June 2006. doi:10.1016/j.pharmthera.2005.09.008. PMC 2562282 . PMID 16460808.
- ^ "Biased signalling: from simple switches to allosteric microprocessors". Nature Reviews. Drug Discovery. January 2018. doi:10.1038/nrd.2017.229. PMID 29302067.
- ^ "Distinct conformations of GPCR-β-arrestin complexes mediate desensitization, signaling, and endocytosis". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. February 2017. doi:10.1073/pnas.1701529114. PMC 5347553 . PMID 28223524.
- ^ "Functional competence of a partially engaged GPCR-β-arrestin complex". Nature Communications. 7: 13416. November 2016. doi:10.1038/ncomms13416. PMC 5105198 . PMID 27827372.
- ^ "Core engagement with β-arrestin is dispensable for agonist-induced vasopressin receptor endocytosis and ERK activation". Molecular Biology of the Cell. 28 (8): 1003–10. April 2017. doi:10.1091/mbc.E16-12-0818. PMC 5391177 . PMID 28228552.
- ^ "The molecular acrobatics of arrestin activation". Trends in Pharmacological Sciences. 25 (2): 105–11. February 2004. doi:10.1016/j.tips.2003.12.008. PMID 15102497.
- ^ Han M, Gurevich VV, Vishnivetskiy SA, Sigler PB, Schubert C (September 2001). "Crystal structure of beta-arrestin at 1.9 A: possible mechanism of receptor binding and membrane Translocation". Structure. 9 (9): 869–80. doi:10.1016/S0969-2126(01)00644-X. PMID 11566136.
Pranala luar[sunting | sunting sumber]
- Arrestin dalam Perpustakaan Obat Nasional AS, Medical Subject Headings
 | Artikel bertopik protein ini adalah sebuah rintisan. Anda dapat membantu Wikipedia dengan mengembangkannya. |