Substrat (kimia)

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
(Dialihkan dari Substrat)
Lompat ke: navigasi, cari

Dalam ilmu kimia, substrat biasanya adalah spesies kimia yang diamati dalam suatu reaksi kimia, yang secara alami adalah organik dan bereaksi dengan pereaksi menghasilkan suatu produk. Dalam sintesis kimia dan kimia organik, substrat adalah bahan kimia yang menjadi subyek untuk dimodifikasi. Dalam biokimia, suatu substrat enzim adalah material yang menjadi sasaran aksi suatu enzim. Ketika merujuk kepada prinsip Le Chatelier, substrat adalah pereaksi yang konsentrasinya berubah. Istilah substrat sangat tergantung konteksnya.[1]

Biokimia[sunting | sunting sumber]

Dalam biokimia, substrat adalah suatu molekul yang menjadi sasaran aksi enzim. Enzim mengkatalisis reaksi kimia yang melibatkan substrat. Dalam hal substrat tunggal, substrat berikatan dengan situs aktif enzim, dan terbentuk kompleks enzim-substrat. Substrat diubah menjadi satu atau lebih produk, yang kemudian dilepaskan dari situs aktif. Situs aktif kemudian bebas menerima molekul substrat lainnya. Dalam kasus lebih dari satu substrat, ini dapat berikatan dengan situs aktif dengan urutan tertentu, sebelum bereaksi bersama-sama menghasilkan produk. Sebuah substrat disebut 'kromogenik' jika ia menghasilkan produk berwarna ketika diberi aksi oleh enzim. Dalam studi lokalisasi enzim histologi, produk berwarna hasil aksi enzim dapat dilihat di bawah mikroskop, dalam bagian tipis jaringan biologis.

Contohnya, pembentukan dadih (koagulasi rennet) adalah reaksi yang terjadi pada penambahan enzim rennin pada susu. Pada reaksi ini, sebagai substrat adalah protein susu (kasein) dan enzim adalah rennin. Produknya berupa dua polipeptida yang telah terbentuk melalui pemecahan substrat peptida yang lebih besar. Contoh lain adalah dekomposisi kimia hidrogen peroksida yang dilakukan oleh enzim katalase. Oleh karena enzim adalah katalis, mereka tidak diubah oleh reaksi yang berlangsung. Namun, substrat dikonversi menjadi produk. Dalam hal ini, hidrogen peroksida dipecah menjadi air dan gas oksigen.

  • Dengan E adalah enzim, S adalah substrat, dan P adalah produk

Sementara tahap pertama (pengikatan) dan ketiga (pelepasan), umumnya, adalah reaksi dapat balik (reversible), tahap yang tengah mungkin tidak dapat balik (irreversible) (seperti dalam kasus rennin dan katalase di atas), atau dapat balik (seperti banyak reaksi dalam jalur metabolisme glikolisis).

Dengan menaikkan konsentrasi substrat, laju reaksi akan meningkat karena jumlah kompleks enzim-substrat juga meningkat. Hal ini terjadi sampai konsentrasi enzim menjadi faktor pembatas

Promiskuitas substrat[sunting | sunting sumber]

Meskipun enzim biasanya sangat spesifik, beberapa mampu melakukan katalisis pada lebih dari satu substrat, suatu sifat yang dinamakan promiskuitas enzim. Suatu enzim dapat memiliki banyak substrat alami dan spesifisitas yang lebar (misalnya, oksidasi oleh sitokrom p450) atau dapat memiliki substrat tunggal dengan seperangkat substrat non-aktif yang dapat dikatalisis dengan laju yang lebih rendah. Substrat yang diberi enzim tertentu sehingga dapat bereaksi dengan in vitro, dalam keadaan laboratorium, mungkin tidak mencerminkan substrat fisiologis dan endogen dari reaksi enzim secara in vivo. Artinya, enzim tidak harus melakukan semua reaksi dalam tubuh yang mungkin terjadi di laboratorium. Sebagai contoh, sementara asam lemak amida hidrolase (FAAH) dapat menghidrolisis endokanabinoid [2-arakidonoilgliserol]] (2-AG) dan anandamida pada tingkat setara in vitro , gangguan genetik atau farmakologis FAAH mengangkat anandamida tapi tidak 2-AG, menunjukkan bahwa 2-AG bukanlah substrat endogen, in vivo untuk FAAH.[2] Contoh lain, N-asil taurin (NAT) teramati meningkat drastis dalam hewan yang FAAH nya terganggu, tetapi secara aktual miskin substrat FAAH in vitro.[3]

Lihat juga[sunting | sunting sumber]

Referensi[sunting | sunting sumber]

  1. ^ IUPAC, Compendium of Chemical Terminology, 2nd ed. (the "Gold Book") (1997). Online corrected version:  (2006–) "substrate".
  2. ^ Cravatt, B.F.; Demarest, K.; Patricelli, M.P.; Bracey, M.H.; Gaing, D.K.; Martin, B.R.; Lichtman, A.H. (2001). "Supersensitivity to anandamide and enhanced endogenous cannabinoid signaling in mice lacking fatty acid amide hydrolase". Proc. Natl. Acad. Sci. USA 98 (16): 9371–9376. PMC 55427. PMID 11470906. doi:10.1073/pnas.161191698. 
  3. ^ Saghatelian, A.; Trauger, S.A.; Want, E.J.; Hawkins, E.G.; Siuzdak, G.; Cravatt, B.F. (2004). "Assignment of Endogenous Substrates to Enzymes by Global Metabolite Profiling". Biochemistry 43 (45): 14322–14339. PMID 15533037. doi:10.1021/bi0480335.