Protein virus

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Diagram tentang bagaimana kapsid virus dapat dibangun menggunakan banyak salinan dari hanya dua molekul protein.

Protein virus adalah komponen dan produk virus. Protein virus dikelompokkan sesuai fungsinya, dan kelompok protein virus termasuk protein struktural, protein nonstruktural, pengatur, dan protein aksesori.[1] Virus tidak hidup dan mereka tidak memiliki sarana untuk bereproduksi sendiri. Mereka bergantung pada metabolisme sel inang mereka untuk mendapat energi, enzim, dan prekursor, untuk bereproduksi. Dengan demikian, virus tidak dapat membuat protein virus mereka sendiri, dan sebagai gantinya menggunakan sel inang untuk menghasilkan protein virus yang mereka butuhkan untuk replikasi.[2]

Protein struktural virus[sunting | sunting sumber]

Sebagian besar protein struktural virus adalah komponen untuk kapsid dan selubung virus.

Kapsid[sunting | sunting sumber]

Artikel utama: Kapsid

Bahan genetik virus disimpan dalam struktur protein virus yang disebut kapsid. Kapsid adalah "pelindung" yang melindungi asam nukleat virus agar tidak terdegradasi oleh enzim inang. Struktur ini juga berfungsi untuk melampirkan virion ke inangnya, dan memungkinkan virion untuk menembus membran sel inang. Banyak salinan protein virus tunggal atau sejumlah protein virus berbeda membentuk kapsid, dan masing-masing protein virus ini dikodekan oleh satu gen dari genom virus. Struktur kapsid memungkinkan virus untuk menggunakan sejumlah kecil gen virus untuk membuat kapsid besar.[3]

Beberapa protomer, subunit protein oligomer (virus), bergabung membentuk kapsomer, dan kapsomer berkumpul untuk membentuk kapsid.[1] Capsomeres dapat disusun menjadi kapsid icosahedral, heliks, atau kompleks, tetapi pada banyak virus, seperti virus herpes simplex, kapsid icosahedral dirakit.[2] Tiga unit protein virus asimetris dan nonidentikal membentuk masing-masing dari dua puluh wajah segitiga identik dalam kapsid icosahedral.[1]

Amplop virus[sunting | sunting sumber]

Artikel utama: Amplop virus

Kapsid dari beberapa virus tertutup dalam membran yang disebut amplop virus. Dalam kebanyakan kasus, amplop virus diperoleh oleh kapsid dari membran plasma sel inang ketika virus meninggalkan sel inangnya melalui proses yang disebut tunas.[4] Amplop virus terdiri dari lapisan ganda lipid yang tertanam dengan protein virus, termasuk glikoprotein virus.[1] Glikoprotein virus ini berikatan dengan reseptor spesifik dan koreseptor pada membran sel inang, dan mereka memungkinkan virus untuk menempel pada sel inang target mereka.[1] Beberapa glikoprotein ini termasuk:

  • Hemagglutinin, neuraminidase, dan protein M2 pada virus influenza.
  • gp160, terdiri dari subunit gp120 dan gp41, dalam human immunodeficiency virus (HIV).[1]

Glikoprotein virus memainkan peran penting dalam fusi virus-ke-sel. Fusi virus-ke-sel dimulai ketika glikoprotein virus berikatan dengan reseptor seluler.[5]

Protein fusi membran virus[sunting | sunting sumber]

Penggabungan selubung virus dengan membran sel membutuhkan energi tinggi untuk terjadi. Protein fusi membran virus bertindak sebagai katalis untuk mengatasi penghalang energi tinggi ini.[6] Setelah glikoprotein yang berikatan dengan reseptor seluler, protein fusi membran virus mengalami perubahan konformasi struktur.[6] Perubahan konformasi ini kemudian memfasilitasi destabilisasi dan fusi amplop virus dengan membran seluler dengan memungkinkan loop fusi (FLs) atau peptida fusi hidrofobik (FP) pada amplop virus untuk berinteraksi dengan membran sel.[6] Sebagian besar protein fusi membran virus akan berakhir dalam konformasi seperti jepit rambut setelah fusi, di mana FLs/FPs dan domain transmembran semuanya berada di sisi protein yang sama.[6]

Glikoprotein virus dan struktur tiga dimensi mereka, sebelum dan sesudah fusi, telah memungkinkan berbagai konformasi struktural dapat ditemukan.[6] Protein fusi membran virus telah dikelompokkan menjadi empat kelas yang berbeda, dan setiap kelas diidentifikasi oleh konformasi struktural yang khas:

  • Kelas I: Konformasi pasca-fusi memiliki struktur kumparan-kumparan sentral yang berbeda yang terdiri dari trimer khas dari α-helical hairpin. Contoh protein fusi virus Kelas I adalah glikoprotein HIV, gp41.[6]
  • Kelas II: Protein tidak memiliki struktur kumparan melingkar pusat. Berisi struktur ectodomain β-sheet memanjang karakteristik yang melipat untuk memberikan trimer jepit rambut. Contoh protein fusi virus kelas II termasuk protein E virus dengue, dan protein E nile virus barat.[5][6]
  • Kelas III: Konformasi struktural adalah kombinasi fitur dari protein fusi membran virus Kelas I dan Kelas II. Contoh protein fusi virus Kelas III adalah virus rabies glycoprotein, G.[6]
  • Kelas IV: Protein protein fusi virus Kelas IV adalah protein transmembran kecil terkait (FAST). Mereka tidak membentuk trimers dari jepit rambut atau struktur jepit rambut itu sendiri, dan mereka adalah protein fusi virus terkecil yang diketahui. Protein CEPAT dikodekan oleh anggota keluarga reoviridae virus yang tidak dikembangkan.[6]

Protein nonstruktural virus[sunting | sunting sumber]

Protein nonstruktural virus adalah protein yang dikodekan oleh genom virus dan diekspresikan dalam sel yang terinfeksi.[1] Namun, protein-protein ini tidak terkumpul di virion.[1] Selama replikasi virus, beberapa protein non-struktural virus menjalankan fungsi-fungsi penting yang mempengaruhi proses replikasi itu sendiri.[1] Demikian pula, selama perakitan virus, beberapa protein ini juga menjalankan fungsi penting yang memengaruhi proses perakitan.[1] Beberapa fungsi protein nonstruktural virus ini adalah pembentukan replika, imunomodulasi, dan transaktivasi gen penyandi protein struktural virus.[1]

Pembentukan replika[sunting | sunting sumber]

Protein nonstruktural virus berinteraksi dengan protein sel inang untuk membentuk replika, atau dikenal sebagai kompleks replikasi.[1] Pada virus hepatitis C, protein non-struktural virus berinteraksi dengan protein transport membran vesikel seluler, hVAP-33, untuk merakit replika.[1] Protein nonstruktural 4b (NS4B) virus mengubah membran sel inang dan memulai proses pembentukan kompleks replikasi.[1][7] Protein nonstruktural virus lainnya seperti NS5A, NS5B, dan NS3, juga direkrut ke kompleks, dan NS4B berinteraksi dengan mereka dan berikatan dengan RNA virus.[1][7]

Imunomodulasi[sunting | sunting sumber]

Respons imun inang terhadap sel yang terinfeksi dapat disesuaikan melalui sifat imunomodulator protein nonstruktural virus.[1] Banyak spesies virus DNA besar mengkodekan protein yang menumbangkan respon imun inang, yang memungkinkan proliferasi virus.[8] Protein semacam itu berpotensi dalam mengembangkan perawatan bio-farmasi baru untuk penyakit radang pada manusia, karena protein telah terbukti menumbangkan mediator imun inflamasi.[9] Protein nonstruktural virus NS1 pada virus West Nile mencegah aktivasi komplemen melalui pengikatannya pada protein kontrol komplemen, faktor H.[1] Akibatnya, komplemen pengenalan sel yang terinfeksi berkurang, dan sel yang terinfeksi tetap tidak terluka oleh sistem kekebalan inang.[1][10]

Protein pengatur virus dan aksesori protein[sunting | sunting sumber]

Protein pengatur virus dan aksesori memiliki banyak fungsi. Protein virus ini mengendalikan dan memengaruhi ekspresi gen virus dalam genom virus, termasuk laju transkripsi gen struktural virus.[1] Protein pengatur dan aksesori protein juga memengaruhi dan menyesuaikan fungsi seluler sel inang, seperti pengaturan gen, dan apoptosis.[1]

Pada virus DNA dan retrovirus, protein pengatur virus dapat meningkatkan transkripsi gen virus, juga protein ini juga dapat meningkatkan transkripsi gen seluler inang juga.[11]

Protein aksesori virus, juga dikenal sebagai protein tambahan, diberi kode oleh genom retrovirus.[12] Sebagian besar protein pelengkap virus hanya menjalankan fungsinya dalam jenis sel tertentu.[12] Selain itu, mereka tidak memiliki banyak pengaruh pada replikasi virus.[12] Namun, dalam beberapa kasus, mempertahankan replikasi virus akan membutuhkan bantuan (dan fungsi) protein pelengkap virus.[12]

Protein retroviral endogen[sunting | sunting sumber]

Syncytin adalah protein retrovirus endogen yang telah ditangkap dalam genom mamalia untuk memungkinkan fusi membran dalam morfogenesis plasenta.[13]

Referensi[sunting | sunting sumber]

  1. ^ a b c d e f g h i j k l m n o p q r s t Uversky, Longhi, Vladmir, Sonia (2011). Flexible Viruses. Wiley. hlm. 4. ISBN 9781118135549. 
  2. ^ a b Slonczewski, Foster, Joan, John (2013). Microbiology: An Evolving Science. Third Edition. W. W. Norton & Company. hlm. 192–195. ISBN 978-0393123678. 
  3. ^ Lodish, Harvey; Berk, Arnold; Zipursky, S. Lawrence; Matsudaira, Paul; Baltimore, David; Darnell, James (2000-01-01). "Viruses: Structure, Function, and Uses" (dalam bahasa Inggris). 
  4. ^ Pornillos, Owen; Garrus, Jennifer E; Sundquist, Wesley I (2002-12-01). "Mechanisms of enveloped RNA virus budding". Trends in Cell Biology. 12 (12): 569–579. doi:10.1016/S0962-8924(02)02402-9. PMID 12495845. 
  5. ^ a b White, Judith M.; Delos, Sue E.; Brecher, Matthew; Schornberg, Kathryn (2008-01-01). "Structures and Mechanisms of Viral Membrane Fusion Proteins". Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology. 43 (3): 189–219. doi:10.1080/10409230802058320. ISSN 1040-9238. PMC 2649671 alt=Dapat diakses gratis. PMID 18568847. 
  6. ^ a b c d e f g h i Podbilewicz, Benjamin (2014). "Virus and Cell Fusion Mechanisms". Annual Review of Cell and Developmental Biology. 30 (1): 111–139. doi:10.1146/annurev-cellbio-101512-122422. PMID 25000995. 
  7. ^ a b Gouttenoire, Jérôme; Penin, François; Moradpour, Darius (2010-03-01). "Hepatitis C virus nonstructural protein 4B: a journey into unexplored territory". Reviews in Medical Virology. 20 (2): 117–129. doi:10.1002/rmv.640. ISSN 1099-1654. PMID 20069613. 
  8. ^ Engel, P; Angulo, A (2012). "Viral immunomodulatory proteins: usurping host genes as a survival strategy". Advances in Experimental Medicine and Biology. 738: 256–278. doi:10.1007/978-1-4614-1680-7_15. ISBN 978-1-4614-1679-1. PMID 22399384. 
  9. ^ Lucas, A; McFadden, G (2004). "Secreted immunomodulatory viral proteins as novel biotherapeutics". J Immunol. 173 (8): 4765–74. doi:10.4049/jimmunol.173.8.4765. PMID 15470015. 
  10. ^ Chung, Kyung Min; Liszewski, M. Kathryn; Nybakken, Grant; Davis, Alan E.; Townsend, R. Reid; Fremont, Daved H.; Atkinson, John P.; Diamond, Michael S. (2006-12-12). "West Nile virus nonstructural protein NS1 inhibits complement activation by binding the regulatory protein factor H". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 103 (50): 19111–19116. doi:10.1073/pnas.0605668103. ISSN 0027-8424. PMC 1664712 alt=Dapat diakses gratis. PMID 17132743. 
  11. ^ Flint, Jane; Shenk, Thomas (1997). "Viral Transactivating Proteins". Annual Review of Genetics. 31 (1): 177–212. doi:10.1146/annurev.genet.31.1.177. PMID 9442894. 
  12. ^ a b c d Coffin, John M.; Hughes, Stephen H.; Varmus, Harold E. (1997-01-01). "Accessory Proteins and Assembly" (dalam bahasa Inggris). Cold Spring Harbor Laboratory Press. 
  13. ^ Mi S, Lee X, Li X, Veldman GM, Finnerty H, Racie L, LaVallie E, Tang XY, Edouard P, Howes S, Keith JC Jr, McCoy JM (2000). "Syncytin is a captive retroviral envelope protein involved in human placental morphogenesis". Nature. 403 (6771): 785–9. Bibcode:2000Natur.403..785M. doi:10.1038/35001608. PMID 10693809. 

Pranala luar[sunting | sunting sumber]

Wikimedia Commons memiliki media mengenai Viral proteins.
Diperoleh dari "https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Protein_virus&oldid=21574629"